As fibras musculares normais são basicamente de dois tipos, 1 e 2. 

As fibras do tipo 1 são fibras de contração lenta e fadiga difícil, que dependem de fosforilação oxidativa para obtenção de energia e, portanto, são ricas em mitocôndrias e em mioglobina, um pigmento semelhante à hemoglobina que serve para armazenamento e transporte de oxigênio no interior da fibra. A mioglobina, que contém heme, é vermelha. 

As tipo 2 são fibras de contração rápida e fadiga fácil, que utilizam glicólise anaeróbica para obtenção de energia e são pobres em mitocôndrias e mioglobina. 

Obs.  Na realidade a classificação das fibras é um pouco mais complicada, admitindo-se fibras tipos 1, 2A, 2B e 2C, mas isto não tem maior importância para esta aula. 

Em aves, há músculos com forte predomínio de um dos tipos de fibra, o que é relacionado à função. Por exemplo, a carne do peito do frango é branca porque tem grande predomínio de fibras do tipo 2. Esta musculatura é usada para bater as asas, um movimento rápido e de duração curta. Já a carne das coxas e sobrecoxas é vermelha porque aí predominam fibras do tipo 1. Esta musculatura tem função postural, é usada para manter a ave em pé, portanto exige contração durante períodos prolongados. 

POR QUÊ SE USA A ATPase PARA  ESTUDAR OS TIPOS DE FIBRAS ? 

A reação histoquímica para ATPase miosínica é um método elegante e largamente empregado para diferenciar entre fibras tipo 1 e 2 em biópsias musculares. A ATPase é uma enzima que cliva ATP para liberar energia para contração muscular. Faz parte da própria molécula da miosina, um dos filamentos contráteis, juntamente com a actina, que formam as miofibrilas. A ATPase constitui a 'cabeça' móvel do filamento de miosina (por isso se fala em ATPase miosínica). 
 

As fibras tipos 1 e 2 têm moléculas de miosina um pouco diferentes.  Variando-se o pH em que é feita a reação histoquímica para ATPase, as fibras de um tipo reagem e as do outro tipo reagem menos.  As fibras reativas são demonstradas em marrom escuro. As não reativas ficam bege claro ou brancas. 

Estas reações, como todo o restante do estudo das biópsias musculares, é feito em cortes de congelação obtidos em criostato. Não é possível fazer em cortes de parafina porque a fixação por formol destrói a atividade enzimática. 

No músculo humano, particularmente nos músculos mais usados para biópsia, que são o bíceps braquial, tríceps braquial, quadríceps, tríceps sural e peroneiro, há um relativo equilíbrio entre as fibras dos dois tipos, e a distribuição entre elas é aleatória.  Lembra à primeira vista um tabuleiro de xadrez. 

 
Enquanto a ATPase se situa nas miofibrilas, as enzimas oxidativas são encontradas no sarcoplasma intermiofibrilar. Uma das mais usadas para fins diagnósticos em biópsias musculares é a NADH-diaforase, também chamada de NADH-TR ou nicotinamida-adenina-dinucleotídeo-reduzido-tetrazólio-redutase. É uma enzima que oxida o NADH, transferindo o hidrogênio a um aceptor artificial, o tetrazólio, colocado no meio de incubação.  O tetrazólio é incolor mas, após redução, torna-se azul escuro intenso. O produto da reação demonstra o reticulado que fica entre as miofibrilas, e que é essencial para sua manutenção e funcionamento. 

Esta reação também serve para distingüir as fibras do tipo 1 das do tipo 2. As tipo 1, que têm intensa atividade oxidativa, são ricas na enzima e aparecem em escuro. As tipo 2, que dependem mais da glicólise anaeróbica, aparecem claras. 

 
SDH. Outra enzima oxidativa de grande importância é a succinato desidrogenase (SDH). Sendo uma enzima do ciclo de Krebs, situa-se exclusivamente nas mitocôndrias, e é um meio fácil de visualizar estas organelas. Sua distribuição normal é semelhante à da NADH-TR.   A enzima encontra-se aumentada nas miopatias mitocondriais.